Regolare l'acidità del vino senza l'aggiunta di acido tartarico
Scoperto un altro importante pezzo biochimico della sintesi acidica all'interno del'uva. Nel futuro sarà possibile cambiare i livelli di acido tartarico nella pianta
Il team di ricercatori dell'Università di Adelaide ha scoperto un passo fondamentale nella sintesi dell'acido tartarico naturale nelle uve da vino, identificando e determinando la struttura di un enzima che aiuta a produrre acido tartarico nelle uve.
"L'acido tartarico è importante in tutti i vini - rosso, bianco e spumante - fornendo al vino finito il gusto acido vitale per equilibrare la dolcezza dell'alcool - dice il professore associato Chris Ford, direttore della scuola dell'Università di Adelaide a capo del progetto - per esempio, nei vini bianchi come il Riesling secco dell'Eden Valley, la vivacità del vino al palato e il delicato equilibrio dei sapori di frutta è dovuto ad un'attenta gestione dei livelli di acidità delle uve e durante la vinificazione. Tuttavia, spesso i livelli naturali di acidità dell'uva non sono sufficienti per le esigenze dei viticoltori, il che richiede l'aggiunta di più acido tartarico".
Le stime hanno suggerito che questo costa oltre 10 milioni di dollari per l'industria vinicola australiana ad ogni vendemmia, quindi capire cosa controlla i livelli naturali di acidi come il tartarico nell'acino d'uva permetterebbe risparmi significativi.
"Affinché questo diventi una realtà, dobbiamo prima di tutto capire i dettagli del percorso biochimico che produce acido tartarico nell'uva", dice il professore associato Ford.
Questa recente scoperta fa seguito ad una precedente collaborazione con la University of California Davis, quando nel 2006 è stato scoperto il primo enzima nel percorso in sei fasi che porta dalla vitamina C (acido ascorbico) all'acido tartarico. Ora un secondo enzima è stato identificato e la sua struttura è stata determinata e i risultati sono stati pubblicati sul Journal of Biological Chemistry.
Il professore associato Chris Ford e il dottor John Bruning, un cristallografo di proteine ed enzimista della Scuola di Scienze Biologiche e dell'Istituto di Fotonica e Sensing Avanzato, ha lavorato con ricercatori della Flinders University, del James Hutton Institute, Dundee, e con gli studenti post-laurea Crista Burbidge, Emi Schutz e Yong Jia. hanno identificato l'enzima in base alla sua somiglianza con un enzima batterico con le stesse proprietà.
L'enzima è stato confermato sulla base della sua attività biochimica e i cristalli dell'enzima sono cresciuti in modo che la sua struttura potesse essere determinata alla risoluzione atomica utilizzando raggi X ad alta potenza.
"Ora che comprendiamo la struttura 3D di questo enzima possiamo definire la sua funzione e quindi il suo meccanismo chimico e come svolge il suo lavoro nell'uva - dice il dottor Bruning - Questo significa che possiamo modificare la struttura per scopi biotecnologici a valle della linea, ad esempio alterando le proteine per cambiare i livelli di acido tartarico nella pianta, invece di aggiungere direttamente l'acido a costi enormi per i produttori di vino".
